Большая Советская Энциклопедия (БЕ) - Большая Советская Энциклопедия "БСЭ". Страница 47

Белковые пластики

Белко'вые пла'стики, пластмассы на основе белков животного или растительного происхождения. Сырьём для Б. п. служит в основном белок молока (казеин ), а также белки, содержащиеся в кукурузных зёрнах, земляных орехах и соевых бобах. В состав Б. п., кроме белков, входят пластификаторы, красители, а также наполнители (для получения непрозрачных изделий). Наиболее распространённый Б. п. — галалит. Для его получения казеин измельчают на вальцах, замешивают с красителями (0,6—1,5% от массы казеина) и пластификаторами (1,3% диметиланилина и 1,4% дифениламина), а затем смесь формуют в червячном прессе при 50—100°С и давлении 10—20 Мн/м² (100—200 кгс/см² ). Полученный в виде стержней, лент, труб или ронделей (пуговичных заготовок) продукт отверждают (дубят) в 3—5%-ном водном растворе формальдегида, а затем сушат горячим (50°С) воздухом. Отверждение придаёт Б. п. стойкость в агрессивных средах, повышает их механическую прочность и снижает гигроскопичность. В зависимости от состава композиции получают Б. с широким диапазоном свойств [например, прочность при растяжении от 70 до 105 Мн/м² (от 700 до 1050 кгс/см² ), при изгибе от 50 до 120 Мн/м² (от 500 до 1200 кгс/см² ); водопоглощение от 7 до 14%]. Б. п. устойчивы к действию органических растворителей и растворов слабых кислот, разрушаются при действии сильных кислот и растворов щелочей, хорошо поддаются механической обработке. Применяют Б. п. в основном для изготовления пуговиц и пряжек (галалит), а также получения износостойких и блестящих плёнок для упаковки пищевых продуктов. Производство Б. п. за рубежом и в СССР сокращается в связи с получением новых синтетических материалов на основе непищевых продуктов.

Белковый минимум

Белко'вый ми'нимум, наименьшее количество белка в пище, необходимое для сохранения азотистого равновесия в организме. Уменьшение белка в пище ниже Б. м. приводит к распаду собственных белков организма. Б. м. зависит от индивидуальных особенностей организма, возраста, упитанности, а также от качества и количества других небелковых компонентов пищи (углеводов, жиров, витаминов и пр.). Количество белка, необходимое для человека или животного, меняется в связи с биологической ценностью пищевых белков, которая определяется содержанием в них различных аминокислот . Многие белки и белковые смеси неполноценны вследствие отсутствия в них определённых аминокислот, которые не могут быть синтезированы в организме человека и животных. Для составления пищевых рационов ориентируются на белковый оптимум, т. е. на количество белка, необходимое для полного обеспечения потребностей организма; для взрослого человека оно равно, в среднем, 80—100 г белка, при тяжёлом физическом труде — 150 г. См. Белки , Белковый обмен , Обмен веществ .

  Г. Н. Кассиль.

Белковый обмен

Белко'вый обме'н, совокупность превращений белков и продуктов их распада — аминокислот в организмах. Б. о. — существенная часть обмена веществ . Поскольку обмен аминокислот тесно связан с обменом других азотистых соединений, Б. о. часто включают в более общее понятие азотистого обмена. У автотрофных организмов — растений (кроме грибов) и хемосинтезирующих бактерий — Б. о. начинается с усвоения неорганического азота и синтеза аминокислот и амидов (см. Азот в организме ). У человека и животных лишь часть аминокислот (т. н. заменимых) может синтезироваться в организме из более простых органических соединений. Другая часть — незаменимые аминокислоты — должна поступать с пищей (обычно в составе белков). Белки, содержащиеся в различных пищевых продуктах, подвергаются в пищеварительном тракте перевариванию (расщеплению под действием протеолитических ферментов — пепсина, трипсина, химотрипсина и др.) до аминокислот, которые всасываются в кровь и разносятся по органам и тканям (см. Пищеварение ).

  В тканях растений также имеются протеолитические ферменты, гидролитические расщепляющие белки. Дальнейшие процессы Б. о. у растений и животных по существу являются обменом аминокислот. Значительная часть аминокислот идёт на образование и восполнение различных белков организма, в том числе функционально активных белков (ферменты, гормоны, антитела и т.п.), а также пластических, структурных и др. (см. Белки , биосинтез). В то же время белки организма подвергаются постоянному распаду и обновлению, пополняя фонд свободных аминокислот. Другая часть аминокислот используется для образования ряда низкомолекулярных гормонов , биологически активных пептидов , аминов , пигментов и других веществ, необходимых для жизнедеятельности. Так, для образования пуриновых оснований используется аминокислота глицин; аспарагиновая кислота идёт для синтеза пиримидиновых оснований . Глицин является главным источником образования пигментной группировки гемоглобина. Гормоны щитовидной железы — тироксин и его производные и гормоны надпочечника — адреналин и норадреналин — образуются из аминокислоты тирозина. Триптофан служит источником образования аминов биогенных , а также (частично) никотиновой кислоты и её производных. Ряд других азотистых веществ животного организма, как, например, глутатион , карнозин, анзерин , креатин и другие, являются продуктами соединения или превращения аминокислот. Алкалоиды у растений также образуются из аминокислот.

  Взаимное превращение аминокислот в значительной мере обусловлено широко распространённым у всех организмов ферментативным процессом переноса аминогруппы — переаминированием , открытым советским учёными А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Избыток аминокислот подвергается процессам ферментативного распада. Наиболее общей начальной реакцией распада аминокислот является дезаминирование , главным образом окислительное дезаминирование, после которого безазотистый остаток молекулы аминокислоты распадается до конечных продуктов — двуокиси углерода, воды и азота, отщепляемого в виде аммиака.

  У животных аммиак обезвреживается путём синтеза мочевины (она образуется у человека, млекопитающих и некоторых других животных в печени и выделяется с мочой) или мочевой кислоты (у птиц, пресмыкающихся и насекомых) и частично выделяется в виде аммонийных солей. У растений (и части бактерий) неорганический аммонийный азот может реутилизироваться, т. е. включаться вновь в синтез аминокислот и амидов, а затем белков. В этих процессах большую роль играют амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот — аспарагин и глутамин, являющиеся важнейшими резервными соединениями азота у растений. Эти соединения играют важную роль и в организме животных. Мочевина найдена также и в ряде растений; установлена её существенная роль в обезвреживании аммиака у грибов, бактерий и высших растений. В отличие от животных, у растений мочевина может при образовании достаточного количества углеводов снова включиться в процессы синтеза белка. Т. о., принципиальное отличие Б. о. у животных и растений в том, что растения синтезируют белок, предварительно образуя аминокислоты и амиды из неорганических веществ, а образующийся при дезаминировании аминокислот аммиак снова включается (через глутамин, аспарагин и мочевину) в ресинтез белка. Напротив, животные и человек синтезируют белок из аминокислот, получаемых с пищей и частично образованных в результате переаминирования; продукты расщепления аминокислот выделяются из организма. Промежуточные этапы Б. о. у растений и животных имеют много общего.

  Соотношение общего количества азота, поступившего в организм человека или животного, и выделенного азота называют азотистым балансом. Азотистый баланс зависит не только от количества потребленных белков, вида, возраста и физиологического состояния организма, но и от аминокислотного состава белков пищи. Если организм обеспечен незаменимыми аминокислотами в должном соотношении, то азотистое равновесие может быть установлено при минимальном приёме белка с пищей. Регуляция Б. о. в организме животных и человека осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии в гипоталамусе центра Б. о.) и путём изменения выделения гормонов щитовидной и другими эндокринными железами (см. Гормональная регуляция ).